Luận văn Thạc sĩ Sinh học: Nghiên cứu sự thủy phân tinh bột bởi γ Amylase vi sinh vật dạng hòa tan và dạng cố định

4,587
750
118
Phaàn 4
Keát luaän
- Ñeà nghò
Phaàn 4 Keát luaän - Ñeà nghò
71
PHẦN 4: KẾT LUẬNĐỀ NGHỊ
4.1. Kết luận
Từ các kết quả thu được trong luận văn chúng tôi rút ra một số kết luận sau:
4.1.1. Xác định điều kiện nuôi cấy tối ưu cho nấm mốc Asp.niger sinh tổng hợp
enzyme γ- amylase có hoạt tính cao là:
Thành phần môi trường: Cám: 71%; Trấu: 25%; Bột năng: 4%.
Thời gian nuôi: 60 giờ.
Trong điều kiện nuôi cấy tối ưu như trên hoạt độ γ- amylase đạt giá trị là 7046
(UI/gCT).
4.1.2. Thu nhận CPE γ-amylase từ môi trường nuôi cấy Aspergillus niger
Dùng tác nhân tủa là cồn 96
0
với tỷ lệ 1V
ddE
/4V
cồn
cho hiệu suất thu nhận CPE
γ-amylase từ canh trường Asp.niger là 5,57%.
Hoạt độ chung của CPE γ- amylase 66,21 (UI/g CPE).
Hoạt độ riêng của CPE γ- amylase là 0,596 (UI/mg protein CPE).
4.1.3. Hoạt độ CPE γ-amylase – TM
Hàm lượng protein trong CPE γ-amylase – TM là 435 (μg/ml CPE-TM)
Hoạt độ chung của CPE γ- amylase 87,07 (μg/ml CPE).
Hoạt độ riêng của CPE γ- amylase là 4,99 (UI/mg protein CPE).
71 PHẦN 4: KẾT LUẬN VÀ ĐỀ NGHỊ 4.1. Kết luận Từ các kết quả thu được trong luận văn chúng tôi rút ra một số kết luận sau: 4.1.1. Xác định điều kiện nuôi cấy tối ưu cho nấm mốc Asp.niger sinh tổng hợp enzyme γ- amylase có hoạt tính cao là:  Thành phần môi trường: Cám: 71%; Trấu: 25%; Bột năng: 4%.  Thời gian nuôi: 60 giờ.  Trong điều kiện nuôi cấy tối ưu như trên hoạt độ γ- amylase đạt giá trị là 7046 (UI/gCT). 4.1.2. Thu nhận CPE γ-amylase từ môi trường nuôi cấy Aspergillus niger  Dùng tác nhân tủa là cồn 96 0 với tỷ lệ 1V ddE /4V cồn cho hiệu suất thu nhận CPE γ-amylase từ canh trường Asp.niger là 5,57%.  Hoạt độ chung của CPE γ- amylase là 66,21 (UI/g CPE).  Hoạt độ riêng của CPE γ- amylase là 0,596 (UI/mg protein CPE). 4.1.3. Hoạt độ CPE γ-amylase – TM  Hàm lượng protein trong CPE γ-amylase – TM là 435 (μg/ml CPE-TM)  Hoạt độ chung của CPE γ- amylase là 87,07 (μg/ml CPE).  Hoạt độ riêng của CPE γ- amylase là 4,99 (UI/mg protein CPE).
72
4.1.4. Xác định nồng độ glucose tạo thành khi thủy phân một số loại tinh bột
bởi CPE γ- amylase TM và từ Asp. niger hòa tan
4.1.4.1. CPE từ Asp. niger
Với cơ chất tinh bột tan, nồng độ glucose của dung dịch sau thủy phân 180
phút đạt giá trị xấp xỉ cực đại (5920 μg/ml).
Với chất bột năng: nồng độ glucose của dung dịch sau thủy phân 180 phút
đạt giá trị xấp xỉ cực đại (4600 μg/ml).
4.1.4.2. CPE thương mại
Với chất tinh bột tan, nồng độ đường khử dung dịch sau thủy phân 90
phút đạt giá trị xấp xỉ cực đại (8200 x 10
2
μg/ml).
Với cơ chất là bột năng, nồng độ đường khử dung dịch sau thủy phân 120 phút
đạt giá trị xấp xỉ cực đại (5620 x 10
2
μg/ml).
4.1.5. Hiệu suất cố định CPE γ- amylase từ Asp. niger và TM trên một số chất
mang
4.1.5.1. CPE từ Asp. niger
Hiệu suất cố định protein lên diatomite 55,94% cao hơn trên chitosan với
hiệu suất là 35,22%.
Hiệu suất hoạt độ cố định CPE γ- amylase lên diatomite là 40,11% cao hơn trên
chitosan với hiệu suất là 27,30%.
4.1.5.2. CPE thương mại
Hiệu suất cố định protein lên diatomite 92,07% cao hơn so với chất mang
chitosan có hiệu suất là 80,49%.
72 4.1.4. Xác định nồng độ glucose tạo thành khi thủy phân một số loại tinh bột bởi CPE γ- amylase TM và từ Asp. niger hòa tan 4.1.4.1. CPE từ Asp. niger  Với cơ chất là tinh bột tan, nồng độ glucose của dung dịch sau thủy phân 180 phút đạt giá trị xấp xỉ cực đại (5920 μg/ml).  Với cơ chất bột năng: nồng độ glucose của dung dịch sau thủy phân 180 phút đạt giá trị xấp xỉ cực đại (4600 μg/ml). 4.1.4.2. CPE thương mại  Với cơ chất là tinh bột tan, nồng độ đường khử dung dịch sau thủy phân 90 phút đạt giá trị xấp xỉ cực đại (8200 x 10 2 μg/ml).  Với cơ chất là bột năng, nồng độ đường khử dung dịch sau thủy phân 120 phút đạt giá trị xấp xỉ cực đại (5620 x 10 2 μg/ml). 4.1.5. Hiệu suất cố định CPE γ- amylase từ Asp. niger và TM trên một số chất mang 4.1.5.1. CPE từ Asp. niger  Hiệu suất cố định protein lên diatomite là 55,94% cao hơn trên chitosan với hiệu suất là 35,22%.  Hiệu suất hoạt độ cố định CPE γ- amylase lên diatomite là 40,11% cao hơn trên chitosan với hiệu suất là 27,30%. 4.1.5.2. CPE thương mại  Hiệu suất cố định protein lên diatomite là 92,07% cao hơn so với chất mang chitosan có hiệu suất là 80,49%.
73
Hiệu suất hoạt độ cố định CPE γ- amylase lên diatomite là 93,65% cao hơn trên
chitosan với hiệu suất là 89,87%.
4.1.6. Xác định nồng độ glucose tạo thành của dung dịch sau thủy phân tinh bột
bởi CPE γ- amylase từ Asp. niger và TM cố định trên một số chất mang
4.1.6.1. Thủy phân các loại tinh bột bởi CPE
từ Asp. niger
Xác định được nồng độ glucose tạo thành sau 120 phút thủy phân tinh bột tan
bởi CPE
_diatomite xấp xỉ cực đại là 5570 μg/ml, cao hơn so với kết quả thủy
phân bởi CPE
_chitosan có nồng độ glucose là 3090 μg/ml.
Xác định được nồng độ glucose tạo thành sau 120 phút thủy phân bột năng bởi
CPE
_diatomite xấp xỉ cực đại 3200 μg/ml, cao hơn so với kết quả thủy
phân bởi CPE
_chitosan có nồng độ glucose là 2531 μg/ml.
4.1.6.2. Thủy phân các loại tinh bột bởi CPE
TM
Sự thủy phân tinh bột tan với CPE
_diatomite cho nồng độ glucose đạt giá trị
xấp xỉ cực đại (13400 x 10
2
μg/ml) sau khoảng 90 phút, còn với CPE
-
_chitosan cho nồng độ glucose đạt giá trị xấp xỉ cực đại (11680 x 10
2
μg/ml).
Với cơ chất bột năng, kết quả thủy phân sau 120 phút với CPE
_diatomite
cho nồng độ glucose đạt giá trị xấp xỉ cực đại (11640 x 10
2
μg/ml), gần tương
đương với nồng độ glucose tạo thành từ sự thủy phân bởi CPE
_chitosan đạt
giá trị 11840 x 10
2
μg/ml.
4.1.7. Xác định khả năng tái sử dụng của chế phẩm enzyme γ- amylase từ Asp.
niger và TM để thủy phân bột năng
4.1.7.1. CPE từ Asp. niger
CPE γ- amylase từ Asp. niger cố định trên chitosan: sau 10 lần sử dụng hoạt độ
còn lại là 43,98% so với hoạt độ ban đầu.
73  Hiệu suất hoạt độ cố định CPE γ- amylase lên diatomite là 93,65% cao hơn trên chitosan với hiệu suất là 89,87%. 4.1.6. Xác định nồng độ glucose tạo thành của dung dịch sau thủy phân tinh bột bởi CPE γ- amylase từ Asp. niger và TM cố định trên một số chất mang 4.1.6.1. Thủy phân các loại tinh bột bởi CPE cđ từ Asp. niger  Xác định được nồng độ glucose tạo thành sau 120 phút thủy phân tinh bột tan bởi CPE cđ _diatomite xấp xỉ cực đại là 5570 μg/ml, cao hơn so với kết quả thủy phân bởi CPE cđ _chitosan có nồng độ glucose là 3090 μg/ml.  Xác định được nồng độ glucose tạo thành sau 120 phút thủy phân bột năng bởi CPE cđ _diatomite xấp xỉ cực đại là 3200 μg/ml, cao hơn so với kết quả thủy phân bởi CPE cđ _chitosan có nồng độ glucose là 2531 μg/ml. 4.1.6.2. Thủy phân các loại tinh bột bởi CPE cđ TM  Sự thủy phân tinh bột tan với CPE cđ _diatomite cho nồng độ glucose đạt giá trị xấp xỉ cực đại (13400 x 10 2 μg/ml) sau khoảng 90 phút, còn với CPE cđ - _chitosan cho nồng độ glucose đạt giá trị xấp xỉ cực đại (11680 x 10 2 μg/ml).  Với cơ chất là bột năng, kết quả thủy phân sau 120 phút với CPE cđ _diatomite cho nồng độ glucose đạt giá trị xấp xỉ cực đại (11640 x 10 2 μg/ml), gần tương đương với nồng độ glucose tạo thành từ sự thủy phân bởi CPE cđ _chitosan đạt giá trị 11840 x 10 2 μg/ml. 4.1.7. Xác định khả năng tái sử dụng của chế phẩm enzyme γ- amylase từ Asp. niger và TM để thủy phân bột năng 4.1.7.1. CPE từ Asp. niger  CPE γ- amylase từ Asp. niger cố định trên chitosan: sau 10 lần sử dụng hoạt độ còn lại là 43,98% so với hoạt độ ban đầu.
74
CPE γ- amylase từ A sp. niger cố định trên diatomite: sau 10 lần sử dụng hoạt
độ còn lại là 53,60% so với hoạt độ ban đầu.
4.1.7.2. CPE thương mại
CPE γ- amylase thương mại cố định trên chitosan: sau 10 lần sử dụng hoạt độ
còn lại là 57,50% so với hoạt độ ban đầu.
CPE γ- amylase thương mại cố định trên diatomite: sau 10 lần sử dụng hoạt độ
còn lại là 47,81% so với hoạt độ ban đầu.
4.1.8. Kết quả sử dụng CPE
từ Asp. niger thủy phân bột năng tạo glucose
4.1.8.1. CPE
từ Asp. niger
Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase cố định trên diatomite nồng
độ glucose là 20,145 mg/ml.
Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase cố định trên chitosan nồng
độ glucose là 13,164 mg/ml.
4.1.8.2. CPE
TM
Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase thương mại cố định trên
diatomite có nồng độ glucose là 29,186 mg/ml.
Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase thương mại cố định trên
chitosan có nồng độ glucose là 26,830 mg/ml.
4.1.9. Kết quả thu nhận sinh khối nấm men giàu protein từ dịch thủy phân bột
năng bởi CPE γ- amylase thương mại và từ Asp. niger
Dịch glucose thu được sau thủy phân bột năng nồng độ xấp xỉ 5,63%, được
bổ sung thêm 2,17g glucose/100ml rồi được sử dụng để nuôi nấm men
Saccharomyces cerevisiae cho hiệu suất thu nhận sinh khối giàu protein là 13 ,55 (g/l)
canh trường.
74  CPE γ- amylase từ A sp. niger cố định trên diatomite: sau 10 lần sử dụng hoạt độ còn lại là 53,60% so với hoạt độ ban đầu. 4.1.7.2. CPE thương mại  CPE γ- amylase thương mại cố định trên chitosan: sau 10 lần sử dụng hoạt độ còn lại là 57,50% so với hoạt độ ban đầu.  CPE γ- amylase thương mại cố định trên diatomite: sau 10 lần sử dụng hoạt độ còn lại là 47,81% so với hoạt độ ban đầu. 4.1.8. Kết quả sử dụng CPE cđ từ Asp. niger thủy phân bột năng tạo glucose 4.1.8.1. CPE cđ từ Asp. niger  Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase cố định trên diatomite có nồng độ glucose là 20,145 mg/ml.  Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase cố định trên chitosan có nồng độ glucose là 13,164 mg/ml. 4.1.8.2. CPE cđ TM  Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase thương mại cố định trên diatomite có nồng độ glucose là 29,186 mg/ml.  Dịch thủy phân bột năng bởi enzyme γ- amylase thương mại cố định trên chitosan có nồng độ glucose là 26,830 mg/ml. 4.1.9. Kết quả thu nhận sinh khối nấm men giàu protein từ dịch thủy phân bột năng bởi CPE γ- amylase thương mại và từ Asp. niger Dịch glucose thu được sau thủy phân bột năng có nồng độ xấp xỉ 5,63%, được bổ sung thêm 2,17g glucose/100ml rồi được sử dụng để nuôi nấm men Saccharomyces cerevisiae cho hiệu suất thu nhận sinh khối giàu protein là 13 ,55 (g/l) canh trường.
75
4.2. Đề nghị
Theo hướng đề tài này, nếu có điều kiện chúng tôi sẽ tiếp tục khảo sát và nghiên
cứu thêm những vấn đề sau:
Khảo sát khả năng tổng hợp γ amylase của một số nấm mốc và vi khuẩn
khác.
Đa dạng chất mang và đa dạng cơ chất thủy phân.
Nghiên cứu tinh sạch enzyme γ- amylase bằng các phương pháp như:
sắc ký rây phân tử, sắc ký trao đổi ion…nhằm thu được enzyme γ- amylase tinh khiết.
Gây đột biến chủng Asp.niger sinh tổng hợp enzyme γ- amylase nhằm
tăng cao hoạt tính E vừa tăng khả năng chịu nhiệt, chịu axit…
Ứng dụng nhiều hướng từ dung dịch đường sau thủy phân, ngoài lên
men ethanol và sản xuất protein đơn bào thể lên men tạo các sản phẩm khác như
acid amin, kháng sinh, vitamin, axit hữu , chế biến thức uống giải khát, tinh sạch
dung dịch glucose tạo dịch truyền ứng dụng trong y - dược.
75 4.2. Đề nghị Theo hướng đề tài này, nếu có điều kiện chúng tôi sẽ tiếp tục khảo sát và nghiên cứu thêm những vấn đề sau:  Khảo sát khả năng tổng hợp γ – amylase của một số nấm mốc và vi khuẩn khác.  Đa dạng chất mang và đa dạng cơ chất thủy phân.  Nghiên cứu tinh sạch enzyme γ- amylase bằng các phương pháp như: sắc ký rây phân tử, sắc ký trao đổi ion…nhằm thu được enzyme γ- amylase tinh khiết.  Gây đột biến chủng Asp.niger sinh tổng hợp enzyme γ- amylase nhằm tăng cao hoạt tính E vừa tăng khả năng chịu nhiệt, chịu axit…  Ứng dụng nhiều hướng từ dung dịch đường sau thủy phân, ngoài lên men ethanol và sản xuất protein đơn bào có thể lên men tạo các sản phẩm khác như acid amin, kháng sinh, vitamin, axit hữu cơ, chế biến thức uống giải khát, tinh sạch dung dịch glucose tạo dịch truyền ứng dụng trong y - dược.
Taøi lieäu
tham khaûo
Taøi lieäu tham khaûo
TÀI LIỆU THAM KHẢO
Tiếng Việt
[1]. Hoàng Kim Anh (2002), Nghiên cứu quy trình công nghệ chuyển hóa tinh
bột bằng phương pháp enzyme tạo sản phẩm phục vụ công nghiệp thực
phẩm, Luận án Tiến sĩ Kỹ thuật, Trường Đại học Bách khoa Thành phố Hồ
Chí Minh.
[2]. Phạm Thị Trân Châu (2009), Công nghệ sinh học (tập 3: Enzyme ứng
dụng), Nhà xuất bản Giáo dục Việt Nam.
[3]. Lâm Thị Kim Châu, Nguyễn Thượng Lệnh, Văn Đức Chín (2000), Thực
tập Sinh hóa lớn, Ban xuất bản Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ
Chí Minh.
[4]. Nguyễn Anh Dũng (1999), Nghiên cứu chế tạo vật liệu cố định enzyme từ
các polymer sinh học bằng kỹ thuật bức xạ kết hợp với kỹ thuật sinh hóa
học, Luận án Tiến sĩ Sinh học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành
phố Hồ Chí Minh.
[5]. Mai Ngọc Dũng (2010), Nghiên cứu sự cố định protease và ứng dụng trong
lĩnh vực công nghệ thực phẩm, Luận án Tiến Sinh học, Trường Đại học
Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh.
[6]. Phan Thị Phương Dung (2007), Nghiên cứu một số điều kiện tối ưu khi sử
dụng enzyme nấm men trong công nghệ sản xuất cồn, Luận văn Thạc sĩ
Khoa học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh.
[7]. Bùi Xuân Đồng (1997), Vi nấm dùng trong công nghệ sinh học, Nhà xuất
bản khoa học kỹ thuật Hà nội.
[8]. Hoàng Bá Thanh Hải (2007), Nghiên cứu sự tổng hợp, các đặc tính và ứng
dụng của enzyme glucoamylase dạng hòa tan dạng cố định thu nhận
từ canh trường một số chủng nấm mốc, Luận văn Thạc Khoa học,
Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh.
[9]. Phạm Thị Ánh Hồng (2003), Kỹ thuật Sinh hóa, Nhà xuất bản Đại học
Quốc Gia Thành phố Hồ Chí Minh.
TÀI LIỆU THAM KHẢO Tiếng Việt [1]. Hoàng Kim Anh (2002), Nghiên cứu quy trình công nghệ chuyển hóa tinh bột bằng phương pháp enzyme tạo sản phẩm phục vụ công nghiệp thực phẩm, Luận án Tiến sĩ Kỹ thuật, Trường Đại học Bách khoa Thành phố Hồ Chí Minh. [2]. Phạm Thị Trân Châu (2009), Công nghệ sinh học (tập 3: Enzyme và ứng dụng), Nhà xuất bản Giáo dục Việt Nam. [3]. Lâm Thị Kim Châu, Nguyễn Thượng Lệnh, Văn Đức Chín (2000), Thực tập Sinh hóa lớn, Ban xuất bản Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh. [4]. Nguyễn Anh Dũng (1999), Nghiên cứu chế tạo vật liệu cố định enzyme từ các polymer sinh học bằng kỹ thuật bức xạ kết hợp với kỹ thuật sinh hóa học, Luận án Tiến sĩ Sinh học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh. [5]. Mai Ngọc Dũng (2010), Nghiên cứu sự cố định protease và ứng dụng trong lĩnh vực công nghệ thực phẩm, Luận án Tiến sĩ Sinh học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh. [6]. Phan Thị Phương Dung (2007), Nghiên cứu một số điều kiện tối ưu khi sử dụng enzyme và nấm men trong công nghệ sản xuất cồn, Luận văn Thạc sĩ Khoa học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh. [7]. Bùi Xuân Đồng (1997), Vi nấm dùng trong công nghệ sinh học, Nhà xuất bản khoa học kỹ thuật Hà nội. [8]. Hoàng Bá Thanh Hải (2007), Nghiên cứu sự tổng hợp, các đặc tính và ứng dụng của enzyme glucoamylase ở dạng hòa tan và dạng cố định thu nhận từ canh trường một số chủng nấm mốc, Luận văn Thạc sĩ Khoa học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh. [9]. Phạm Thị Ánh Hồng (2003), Kỹ thuật Sinh hóa, Nhà xuất bản Đại học Quốc Gia Thành phố Hồ Chí Minh.
[10]. Phạm Văn Hùng (2001), Xác định một số tính chất của tinh bột sắn, khoai
lang, khoai tây, dong riềng và nghiên cứu một số thông số công nghệ biến
hình tinh bột bằng HCl, Luận văn cao học, trường Đại học Bách khoa-Hà
Nội.
[11]. Nguyễn Đức Lượng (chủ biên) và cộng sự (2004), Công nghệ enzyme, Nhà
xuất bản Đại học Quốc Gia, Tp. HCM, trang 60, 160.
[12]. Nguyễn Đức Lượng (chủ biên) (2006), Phan Thị Huyền, Nguyễn Ánh
Tuyết, Thí nghiệm công nghệ sinh học tập 2, Nhà xuất bản Đại học Quốc
Gia, Tp. HCM, trang 108-109.
[13]. Nguyễn Thị Hiền Thy Thư (2007), Hóa sinh học, Nhà xuất bản Đại
học Sư phạm Hà nội.
[14]. Lương Đức Phẩm (2005), Nấm men Công nghiệp, Nhà xuất bản Khoa học
và Kỹ thuật Hà Nội.
[15]. Lương Đức Phẩm (1988), Công nghệ vi sinh vật, Nhà xuất bản Nông
nghiệp Hà Nội.
[16]. Nguyễn Quyết (2004), Nghiên cứu các đặc tính và ứng dụng của α-amylase
dạng hòa tan dạng cố định thu nhận từ vi khuẩn Bacillus subtilis, Luận
văn Thạc Khoa học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ
Chí Minh.
[17]. Đồng Thị Thanh Thu (2000), Sinh hóa cơ bản, Nhà xuất bản Đại học Quốc
gia Thành phố Hồ Chí Minh.
[18]. Đồng Thị Thanh Thu (2007), Sinh hóa ứng dụng, Nhà xuất bản Đại học
Quốc gia Thành phố Hồ Chí Minh.
[19]. Đồng Thị Thanh Thu (2001), Sự cố định enzyme ứng dụng, Giáo trình
Đại học Khoa học Tự nhiên Tp. HCM.
[20]. Trần Thanh Thủy (1999), Hướng dẫn thực hành vi sinh vật, NX B Giáo
dục.
Tiếng nước ngoài
[10]. Phạm Văn Hùng (2001), Xác định một số tính chất của tinh bột sắn, khoai lang, khoai tây, dong riềng và nghiên cứu một số thông số công nghệ biến hình tinh bột bằng HCl, Luận văn cao học, trường Đại học Bách khoa-Hà Nội. [11]. Nguyễn Đức Lượng (chủ biên) và cộng sự (2004), Công nghệ enzyme, Nhà xuất bản Đại học Quốc Gia, Tp. HCM, trang 60, 160. [12]. Nguyễn Đức Lượng (chủ biên) (2006), Phan Thị Huyền, Nguyễn Ánh Tuyết, Thí nghiệm công nghệ sinh học tập 2, Nhà xuất bản Đại học Quốc Gia, Tp. HCM, trang 108-109. [13]. Nguyễn Thị Hiền – Vũ Thy Thư (2007), Hóa sinh học, Nhà xuất bản Đại học Sư phạm Hà nội. [14]. Lương Đức Phẩm (2005), Nấm men Công nghiệp, Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật Hà Nội. [15]. Lương Đức Phẩm (1988), Công nghệ vi sinh vật, Nhà xuất bản Nông nghiệp Hà Nội. [16]. Nguyễn Quyết (2004), Nghiên cứu các đặc tính và ứng dụng của α-amylase dạng hòa tan và dạng cố định thu nhận từ vi khuẩn Bacillus subtilis, Luận văn Thạc sĩ Khoa học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên Thành phố Hồ Chí Minh. [17]. Đồng Thị Thanh Thu (2000), Sinh hóa cơ bản, Nhà xuất bản Đại học Quốc gia Thành phố Hồ Chí Minh. [18]. Đồng Thị Thanh Thu (2007), Sinh hóa ứng dụng, Nhà xuất bản Đại học Quốc gia Thành phố Hồ Chí Minh. [19]. Đồng Thị Thanh Thu (2001), Sự cố định enzyme và ứng dụng, Giáo trình Đại học Khoa học Tự nhiên Tp. HCM. [20]. Trần Thanh Thủy (1999), Hướng dẫn thực hành vi sinh vật, NX B Giáo dục. Tiếng nước ngoài
[21]. Asta Zubriene and coworker (2003), Immobilization of hydrolase onto
chitosan microparticles, Department of polymer chemistry, Falcuty of
chemistry, Valnius University.
[22]. Daewon Park, Seungjoo Haam, Kyongho Jang, Ik-Sung Ahn, Woo-Sik
Kim (2003), Immobilization of starch-converting enzymes on surface-
modified carriers using single and co-immobilized systems: properties and
application to starch hydrolysis, Department of Chemical Engineering,
College of Engineering, Yonsei University, 134 Shinchon-dong,
Seodaemoon-ku, Seoul 120-749, South Korea, Process Biochemistry 40.
[23]. Indira A. Rasiah and Bernd H. A. Rehm (2009), One-Step Production of
Immobilized -Amylase in Recombinant Escherichia coli
, Institute of
Molecular Biosciences, Massey University, Private Bag 1122 2, Palmerston
North, New Zealand, Applied and environmental microbiology, p. 2012
2016.
[24]. G. Baskar, C. Muthukumaran, and S. Re nganathan (2008), Optimization of
Enzymatic Hydrolysis of Manihot Esculenta Root Starch by Immobilized
α-Amylase Using Response Surface Methodology, World Academy of
Science, Engineering and Technology 37, India.
[25]. Gargi Dey, Bhupinder Singh and Rin tu Banerjee (2003), Immobilization of
a-Amylase Produced by Bacillus circulans GRS 313, Microbial
Biotechnology and Downstream Processing Laboratory; Agricultural and
Food Engineering Department; IIT-Kharagpur; 721302; India.
[26]. Lowry. O. H, N. J. Rosebrough (1965), Protein measurement with the
Folin-phenol reagents, J. Biol. Chem.193, trang 265-275.
[27]. Nam Sun Wang (2005), Enzyme immobilization by gel entrapment,
Department of Maryland.
[28]. Om Prakash and Nivedita Jaiswal (2011), Immobilization of a
Thermostable α-Amylase on Agarose and Agar Matrices and its
Application in Starch Stain Removal, Department of Biochemistry, Facult y
of Science, Banaras Hindu University, Varanasi-221005, U.P., India, World
Applied Sciences Journal 13 (3): 572-577.
[21]. Asta Zubriene and coworker (2003), Immobilization of hydrolase onto chitosan microparticles, Department of polymer chemistry, Falcuty of chemistry, Valnius University. [22]. Daewon Park, Seungjoo Haam, Kyongho Jang, Ik-Sung Ahn, Woo-Sik Kim (2003), Immobilization of starch-converting enzymes on surface- modified carriers using single and co-immobilized systems: properties and application to starch hydrolysis, Department of Chemical Engineering, College of Engineering, Yonsei University, 134 Shinchon-dong, Seodaemoon-ku, Seoul 120-749, South Korea, Process Biochemistry 40. [23]. Indira A. Rasiah and Bernd H. A. Rehm (2009), One-Step Production of Immobilized _α-Amylase in Recombinant Escherichia coli , Institute of Molecular Biosciences, Massey University, Private Bag 1122 2, Palmerston North, New Zealand, Applied and environmental microbiology, p. 2012– 2016. [24]. G. Baskar, C. Muthukumaran, and S. Re nganathan (2008), Optimization of Enzymatic Hydrolysis of Manihot Esculenta Root Starch by Immobilized α-Amylase Using Response Surface Methodology, World Academy of Science, Engineering and Technology 37, India. [25]. Gargi Dey, Bhupinder Singh and Rin tu Banerjee (2003), Immobilization of a-Amylase Produced by Bacillus circulans GRS 313, Microbial Biotechnology and Downstream Processing Laboratory; Agricultural and Food Engineering Department; IIT-Kharagpur; 721302; India. [26]. Lowry. O. H, N. J. Rosebrough (1965), Protein measurement with the Folin-phenol reagents, J. Biol. Chem.193, trang 265-275. [27]. Nam Sun Wang (2005), Enzyme immobilization by gel entrapment, Department of Maryland. [28]. Om Prakash and Nivedita Jaiswal (2011), Immobilization of a Thermostable α-Amylase on Agarose and Agar Matrices and its Application in Starch Stain Removal, Department of Biochemistry, Facult y of Science, Banaras Hindu University, Varanasi-221005, U.P., India, World Applied Sciences Journal 13 (3): 572-577.